You are here

Home » Content

Gryllus campestris L. (Orthoptera: Gryllidae)' den Toplam Vücut Lipazının Kısmi Saflaştırılması

Partial Purification of Total Body Lipase from Gryllus campestris L. (Orthoptera: Gryllidae)

Journal Name:

  • Cumhuriyet Üniversitesi Fen Fakültesi Fen Bilimleri Dergisi

Publication Year:

  • 2007

Key Words:

Keywords (Original Language):

Author NameUniversity of AuthorFaculty of Author
Abstract (2. Language): 
A Total Body Lipase (TBL) (E. C. 3.1.1.3) was partially purified from abdomen homogenate of Gryllus campestris L. (Orthoptera: Gryllidae) by a simple and rapid method. The purification process consisted of three steps: preparation of the total body homogenate, ammonium sulphate precipitation and Sephadex G-100 gel filtration column chromatography. Through the purification procedure, enzyme was purified with a yield of 21.84 % and a purification coefficient of 0.81 fold, having the specific activity of 1.03±0.03 enzyme units (EU / mg protein). The molecular weight of Gryllus campestris body lipase was estimated to be about 76.5 kDa by using Sephadex G-100 gel filtration chromatography. Gel filtration was found to be a useful technique in determining molecular weight of insect TBL.
Bookmark/Search this post with
Abstract (Original Language): 
Basit ve hızlı bir metot yoluyla Gryllus campestris L. (Orthoptera: Gryllidae)'nin abdomen homojenatından Toplam Vücut Lipazı (TBL) kısmi olarak saflaştırıldı. Saflaştırma süreci üç adımdan oluştu: toplam vücut homojenatının hazırlanması, amonyum sülfat çöktürmesi ve Sephadex G-100 jel filtrasyon kolon kromatografisi. Saflaştırma prosedürü boyunca, enzim 21.84 %'lik bir verim ve 1.03±0.03 enzim ünitelik (EU / mg protein) spesifik aktiviteye sahip olan 0.81 katlık bir saflaştırma katsayısı ile saflaştırıldı. Sephadex G-100 jel filtrasyon kromatografisi kullanılarak, Gryllus campestris vücut lipazı moleküler ağırlığının yaklaşık 76.5 kDa olduğu tahmin edildi. Jel filtrasyonunun böcek TBL' sinin moleküler ağırlığını belirlemede kullanışlı bir teknik olduğu bulundu.
FULL TEXT (PDF): 
PDF icon arastrmx_32114_28_pp_1-10.pdf
  • 2
1-10
  • Turkish

REFERENCES

References: 

[I] K. Veeraragavan, Biochim. Biophys. Acta., 1990, 1044: 26-33. [2] M. C. Hong, M. C. Chang, Biotechnology letters, 1998, 1027-1029. [3] J. Nayak, PG. V. Nair, K. Ammu, S. Mathew, J. Sci. FoodAgric., 2003, 1139-1142. [4] K. Veeraragavan, Anal. Biochem., 1990, 301-305. [5] G. L. Jensen, A. Bensadoun, Anal. Biochem., 1981, 113: 246-252. [6] S. Tyski, W. Hryniewicz, J. Jeljaszewicz, Biochim. Biophys. Acta., 1983, 749: 312¬317.
[7] P. Walde, J. Sunamoto, C. J. O'Connor, Biochim. Biophys. Acta., 1987, 905: 39-47. [8] H. Sztajer, I. Maliszewska, Enzyme Microb. Technol., 1988, 10: 492-497. [9] J. M. Haas, J. D. Cichowicz, G. D. Bailey, Lipids, 1992, 27,8: 571-576. [10] A. Sağıroğlu, N. Arabacı, Prep. Biochem. Biotech., 2005, 35, 1: 37-51.
[II] A. M. T., Beenakkers, D. J., Van der Horst, J. A., Van Marrewijk, Prog. Lipid Res., 1985, 24: 19-67.
[12] H. Chino, Comp. Biochem. Physiol., 1997, 117B: 475-482. [13] J. P. Shapiro, J. H. Law, M. A. Wells, Ann. Rev. Entomol., 1988, 33: 297-318. [14] E. L. Arrese, M. A. Wells, J. Lipid Res., 1994, 35: 1652-1160. [15] L. E. Canavoso, Z. E. Jouni, K. J. Karnas, J. E. Pennington, M. A. Wells, Ann. Rev. Nutr., 2001, 21: 23-46.
[16] D. J. Van der Horst, Biochim. Biophys. Acta., 1990, 1047: 195-211. [17] R. O. Ryan, J Lipid Res., 1990, 31: 1725-1739.
[18] S. V. Prasad, R. O. Ryan, J. H. Law, M. A. Wells, J. Biol. Chem., 1986, 261: 558¬562.
[19] E. L. Arrese, R. T. Patel, J. L. Soulages, J. Lipid Res., 2006, 47: 2656-2667. [20] L. Bülow, K. Mosbach, FEB, 1987, 210, 2: 147-152. [21] J. J. Sedmak, S. E. Grossberg, Anal. Biochem., 1977, 79: 544-552. [22] M. A. Sheridan, W. V. Allen, Lipids, 1984, 19, 5: 347-352. [23] A. G. D. Hoffman and R. G. H. Downer, Lipids, 1979, 14, 11, 893-899.

Thank you for copying data from http://www.arastirmax.com